1、专题六 降低化学反应活化能的酶【专题知识框架】一、酶在细胞代谢中的作用试管编号加入物质处理现象12mL H2O2溶液不处理基本无气泡产生22mL H2O2溶液90水浴加热有气泡产生32mL H2O2溶液加2滴FeCl3溶液有较多气泡产生，点燃的卫生香复燃不明显42mL H2O2溶液加2滴新鲜肝脏研磨液有大量气泡产生，点燃的卫生香复燃明显1、细胞代谢 概念：细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称为细胞代谢。2、比较过氧化氢在不同条件下的分解（1）实验现象（2）实验分析 自变量：1号与2号（温度），1号与3号、4号（催化剂的种类） 因变量：过氧化氢的分解速率（O2的产生速率）（通过观察气泡和卫生
2、香复燃） 无关变量：过氧化氢溶液浓度、体积、反应时间、催化剂的浓度、体积等 1号试管为对照组，2、3、4号试管为实验组；（3）对照组与实验组的区分 对照组：实验结果已知的一组（或未对实验对象进行处理的一组） 实验组：实验结果未知的一组（或对实验对象进行人为处理的一组）（4）对照实验的分类 空白对照：对照组不做任何处理或加入清水、蒸馏水或生理盐水的 自身对照：对照组和实验组在同一研究对象上进行，不另设对照组，如研究 动物内分泌腺的作用时，先摘除，后移入或补充相应激素。 条件对照：给对照组施以某种实验因素的处理，但这种处理是作为对照因素 的，不是所要研究的实验因素。如验证“甲状腺激素促进幼小动物发
3、育”的 实验中，以蝌蚪为研究对象，实验组饲喂甲状腺激素，条件对照组饲喂甲状 腺抑制剂。空白对照组不做任何处理。 相互对照：不另设对照组，而是几个实验组之间相互对照，如探究酵母菌细 胞呼吸作用的方式，设置有氧和无氧进行相互对照，也称对比实验。（5）对照实验的设计原则 单一变量原则、等量原则、对照原则3、酶的作用机理表示有酶催化的反应曲线，表示没有酶催化的反应曲线，E表示酶降低的活化能。该反应为放能反应。总结：（1）酶在细胞代谢中具有催化作用。（2）活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。（3）常态变成活跃状态时需要先吸收其他反应产生的能量，反应物分子能量增加， 图示纵坐标
4、表示总反应物与总产物的能量。（4）酶的作用机理是降低化学反应所需的活化能。（5）与无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著，催化效率更高，以保证细 胞内的反应在常温、常压下高效进行。（6）化学反应前后，酶的理化性质和总量不变。（7）加热、加压等会为反应物提供能量，但不能降低化学反应的活化能。因此常 温下和加热条件下，反应所需的活化能相等。二、酶的本质1、探索历程2、酶的本质概述项目内容解读化学本质绝大多数是蛋白质，少数是RNA合成原料为氨基酸或核糖核苷酸产生部位活细胞(1)由活细胞产生(哺乳动物成熟的红细胞除外) (2)合成场所：核糖体或细胞核（真核）(3)作用场所：细胞内、细胞外或体外生理功
5、能催化作用反应前后其本身的量和化学性质不变酶可重复利用，但体内酶也需时常更新作用机理降低化学反应的活化能使反应在温和条件下快速进行（1）定义：酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质， 少数酶是RNA。（2）解读：（3）酶与无机催化剂的相同点： 改变化学反应速率，本身不被消耗；只能催化热力学允许进行的反应； 加快化学反应速率，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点；降低活化能， 使化学反应速率加快（4）酶与激素的比较项目酶激素来源及作用场所活细胞产生；细胞内或细胞外专门的内分泌腺或特定部位细胞产生；作用于靶细胞或靶器官化学本质绝大多数是蛋白质，少数是RNA固醇类、多肽、蛋白质
6、、氨基酸衍生物等生物功能催化作用（无调节作用）调节作用（与受体结合）发挥作用后去向理化性质不变，可重复利用，但细胞也能源源不断合成新酶作为信号分子，发挥作用后被灭活共性均具有高效性，即含量少、作用大、生物代谢不可缺少三、酶的特性1、高效性： 与无机催化剂相比，酶降低化学反应活化能的作用更显著，酶的催化效率大约是无机催化剂的107-1013倍。图中只有a、b曲线相比较才可以说明酶催化的高效性，a、c曲线的对比只能说明酶具有催化作用。酶只能缩短达到化学平衡所需的时间，不改变化学反应的平衡点。因此，酶不能改变最终生成物的量。2、专一性： 每一种酶只能催化一种或一类化学反应。图中A表示酶，B表示被催化
7、的底物，E、F表示B分解后的物质，C、D表示不 能被该酶催化的物质。酶和被催化的底物分子都有特定的空间结构。酶与底物 结合，会发生空间结构的改变，形成产物后，酶的空间结构恢复。在A反应物中加入酶A，反应速率较未加酶时的变化是明显加快，说明酶A能催化该反应。在A反应物中加入酶B，反应速率和未加酶时相同，说明酶B不能催化该反应。3、作用条件温和 酶一般在比较温和的条件下发挥作用，在高温、过酸或过碱的条件下，酶的空间结构遭到破坏，酶会永久失活。低温只是使酶的活性下降，并没有破坏酶的空间结构，适宜温度下酶活性还可恢复。（绝大多数酶是蛋白质，能使蛋白质空间结构改变的因素都有可能使酶失活。蛋白质类酶变性失
8、活，肽键未断裂）（1）在低温下，酶的活性受到抑制，因此在低温下保存酶。（2）由图丙和图丁可知，反应溶液pH的变化不影响酶作用的最适温度，同样， 不同温度环境中，同一种酶的最适pH也不发生改变。（3）由图甲和图乙可知，存在不同温度或不同pH下，酶促反应速率相同的情况。 但酶促反应速率相同时，酶活性不一定相同。（4）酶的空间结构改变一般不可逆，因此若将酶从高于最适温度（pH）的环境中 移到最适温度(pH)下，其空间结构的改变不能恢复，活性不变。（5）酶促反应速率随反应进行，逐渐降低直至为0，或先增大后降低为0（常为 放能反应）（6）中等高温下，酶不是立即失活，而是缓慢失活，重度高温下，酶立即失活。
9、（7）酶在最适条件下催化反应达到化学平衡时，底物的剩余量大多数不为0，任 何化学反应都有一定程度的化学平衡。四、影响酶促反应速率的因素1、底物（1）底物浓度 甲图：在其他条件适宜、酶量一定的条件下，酶促反应速率随底物浓度增加而加 快（OP段酶促反应速率的限制因素是底物浓度），但当底物达到一定浓度后，受 酶数量和酶活性（P点之后的限制因素）限制，酶促反应速率不再增加。2、酶（1）酶浓度 乙图：在底物充足、其他条件适宜的条件下，酶促反应速率与酶浓度成正比。 注意：温度和pH是通过影响酶活性来影响酶促反应速率的，而底物浓度和酶浓 度是通过影响底物与酶的接触来影响酶促反应速率的，并不影响酶的活性。（2
10、）酶活性 温度和pH （影响酶活性）（酶活性指单位时间内底物的消耗量或产物的生成量 来表示） 激活剂和抑制剂（无机盐离子或小分子通过改变酶的空间结果而影响酶活性）五、酶相关实验设计1、探究酶的本质（1）“试剂鉴定法”：（2）“酶解鉴定法”：2、验证酶的催化作用 对照组：底物蒸馏水 实验组：底物等量相应酶溶液 检测底物是否被分解或分解速率来说明酶是否具有催化作用。3、探究酶的高效性 对照组：底物无机催化剂 实验组：底物等量酶溶液 检测底物的分解速率来说明酶是否具有高效性。4、探究酶的专一性（1）思路一：换底物不换酶（温度、pH处于最适） 对照组：底物相应酶溶液 实验组：另一底物等量相同酶溶液 检
11、测底物是否被分解来说明酶是否具有专一性。如：用淀粉酶分解淀粉和蔗糖，然后选择斐林试剂检测有无还原糖来说明淀粉酶的专一性。（不能用碘液检测）（2）思路二：换酶不换底物（温度、pH处于最适） 对照组：底物相应酶溶液 实验组：同一底物等量另一种酶溶液 检测底物是否被分解来说明酶是否具有专一性。如：用淀粉酶和蔗糖酶分解淀粉，然后选择斐林试剂检测有无还原糖（或选择碘液检测有无淀粉）来说明酶的专一性。5、探究酶作用的适宜条件（1）探究温度对酶活性的影响 将底物与酶分别置于一系列温度梯度下保温一定时间，待各自达到相应温度 后再将其混匀，一定时间后，检测底物的分解速率或剩余量或产物的生成量 来确定酶的最适温度
12、。如用淀粉酶分解淀粉来探究温度对酶活性的影响，检测试剂为：碘液。（不能用婓林试剂，因本实验需严格控温，也不能选过氧化氢为研究对象，因为过氧化氢高温下会分解）（100高温下，直链淀粉的螺旋结构被破坏，不能与碘形成蓝色络合物，遇碘不变蓝。因此，100反应完，应冷却至室温再加入碘液，同时也能防止碘挥发。）（2）探究pH对酶活性的影响 将底物与酶混合之前，先使酶（或底物）处于不同pH的环境中一定时间， 然后再与底物（或酶）混匀，一定时间后，检测底物的分解速率或剩余量或 产物的生成量来确定酶的最适温度。如用过氧化氢酶分解过氧化氢来探究pH对酶活性的影响。 （淀粉在酸性条件下会水解，故不能选淀粉）（碱性条件下淀粉不分解）设计实验考虑：单一变量、检测手段、无关变量、操作合理
