酶是如何发挥其催化作用的在一个反应体系中，要加快反应速率，就必须增加活化分子的数量，以增大活化分子组的比例。其方法有二，一个是外部提供能量，使反应物分子获得能量达到活化状态，可通过加热、光照等反应条件来实现；另一个是降低活化能，使更多的分子成为活化分子。活化能(Ea)是分子发生反应具有的最低能量(E最低)与分子平均能量(E平均)之差。降低反应活化能，是加快反应速率的根本。降低活化能的做法是选择适当的催化剂。为什么适当的催化剂能降低反应活化能？原因是适当的催化剂可改变原有反应的途径，使原来的反应在一种新的、活化能较低的反应体系中进行。酶作为一种高效的生物催化剂，能显著降低化学反应的活化能。而这其中的机制，则有不同的几种解释。其中一种是1958年由D. E. Koshland提出的“诱导契合”学说。此学说认为，酶分子活性中心的结构并非一成不变的刚性结构，而是具有一定的柔性，可发生一定程度的变化。当与底物结合时，底物可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，从而促使酶和底物契合而成中间产物，并催化底物发生化学反应。这一学说的论点在后来对羧肽酶进行X射线衍射研究中得到证实。而且，“诱导契合”学说能较好地解释酶能催化正、逆两个方向反应的事实。
