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高中新教材北师大版(2019)生物必修一教学设计 分子与细胞第4章第一节《酶》知识拓展:酶是如何发挥其催化作用的.doc

酶是如何发挥其催化作用的在一个反应体系中,要加快反应速率,就必须增加活化分子的数量,以增大活化分子组的比例。其方法有二,一个是外部提供能量,使反应物分子获得能量达到活化状态,可通过加热、光照等反应条件来实现;另一个是降低活化能,使更多的分子成为活化分子。活化能(Ea)是分子发生反应具有的最低能量(E最低)与分子平均能量(E平均)之差。降低反应活化能,是加快反应速率的根本。降低活化能的做法是选择适当的催化剂。为什么适当的催化剂能降低反应活化能?原因是适当的催化剂可改变原有反应的途径,使原来的反应在一种新的、活化能较低的反应体系中进行。酶作为一种高效的生物催化剂,能显著降低化学反应的活化能。而这其中的机制,则有不同的几种解释。其中一种是1958年由D. E. Koshland提出的“诱导契合”学说。此学说认为,酶分子活性中心的结构并非一成不变的刚性结构,而是具有一定的柔性,可发生一定程度的变化。当与底物结合时,底物可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化,使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向,从而促使酶和底物契合而成中间产物,并催化底物发生化学反应。这一学说的论点在后来对羧肽酶进行X射线衍射研究中得到证实。而且,“诱导契合”学说能较好地解释酶能催化正、逆两个方向反应的事实。

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